2.3 Les proteïnes

Índex del tema

1. Què són les proteïnes

2. Els aminoàcids

3. L’estructura de les proteïnes

4. Propietats i funcions de les proteïnes

5. La classificació de les proteïnes

6. Presentació en diapositives

1. Què són les proteïnes

Les proteïnes són biomolècules formades bàsicament per C, O, H i N; i en quantitats menors el S i el P; També poden contenir, encara que amb menys freqüència I, Ca, Mg, Fe i altres elements.  El seu nom prové del grec proteios, que vol dir principal.

Constitueixen aproximadament el 50% del pes sec de la cèl·lula i són les molècules fonamentals en l’organització i funcionament cel·lular, no només per la seva abundància, sinó per la gran varietat de funcions que realitzen. Per una banda, formen part de l’estructura bàsica dels teixits (músculs, tendons, pell, ungles…) i, per altra banda, tenen funcions metabòliques i reguladores (assimilació de nutrients, transport d’oxigen i greixos a la sang, inactivació de materials tòxics o perillosos…). També són els elements que confereixen la identitat de cada ésser viu, ja que les proteïnes són el producte resultant del codi genètic i són les encarregades del reconeixement d’organismes estranys en el sistema immunitari.

Estructuralment les proteïnes són polímers formats per la unió de petites molècules anomenades aminoàcids, que són les unitats bàsiques de construcció de proteïnes.

Els aminoàcids estan units mitjançant enllaços peptídics. La unió d’un baix nombre d’aminoàcids dóna lloc a un pèptid; si el nombre d’aminoàcids que forma la molècula no és major de 10, es denomina oligopèptid, si és superior a 10, s’anomena polipèptid i si és superior a 100, es parla ja de proteïna.

2. Els aminoàcids

Els aminoàcids són compostos orgànics de baix pes molecular que constitueixen les unitats bàsiques per formar les proteïnes. Els aminoàcids estan formats per:

  • Un àtom de C central (C?).
  • Un grup carboxil o àcid (-COOH).
  • Un grup amino (-NH2).
  • Un àtom d’H.
  • Un radical variable.

Els radicals confereixen a l’aminoàcid unes característiques pròpies. Per això, aquests radicals s’utilitzen com a criteri de classificació dels aminoàcids. Formant part de les proteïnes existeixen 20 aminoàcids. Existeixen altres aminoàcids, però no s’associen formant macromolècules.

Font: https://www.tes.com/lessons/c8ULXbK2yxRl5A/aminoacidos

Podem classificar els aminoàcids segons la seva polaritat i segons la seva càrrega iònica:

Aminoàcids hidròfobs: els seus radicals són de naturalesa hidrocarbonada no polar; es troben en la part més interna de les proteïnes solubles, ocults del medi aquós. Són glicina, valina, leucina, isoleucina, metionina

Aminoàcids polars hidròfils: els seus radicals són polars però sense càrrega i poden establir ponts d’hidrogen amb l’aigua, afavorint la seva solubilitat. Són la serina, treonina, cisteina, prolina, asparagina, glutamina.

Aminoàcids bàsics: els seus radicals posseeixen un grup amino que s’ionitza positivament. Són la histidina, lisina, arginina.

Aminoàcids àcids: els seus radicals posseeixen un grup carboxil que s’ionitza negativament. Són aspartat, glutamat, fenilalanina, tirosina, triptòfan.

Els aminoàcids que un organisme no pot sintetitzar i, per tant, han de ser subministrats amb la dieta es denominen aminoàcids essencials; i aquests que l’organisme sí pot sintetitzar s’anomenen aminoàcids no essencials. Per a l’espècie humana són essencials vuit aminoàcids: treonina, metionina, lisina, valina, triptòfan, leucina, isoleucina i fenilalanina. A més, pot afegir-se la histidina com a essencial durant el creixement, però no per l’adult.

Els aminoàcids presenten isomeria

Tots els aminoàcids, menys un, anomenat glicocol·la o glicina, presenten el carboni ? asimètric, ja que està enllaçat a quatre radicals diferents: un grup amino, un grup carboxil, un radical R i un hidrogen.

Un aminoàcid té una configuració D si, quan es disposa en l’espai de manera que el grup carboxil quedi a dalt, el grup NH2 queda situat a la dreta, mentre que, si es troba a l’esquerra, té una configuració L.

A causa d’això, els aminoàcids presenten activitat òptica, és a dir, són capaços de desviar el pla de llum polaritzada que travessa una dissolució d’aminoàcids. Si un aminoàcid desvia el pla de llum polaritzada cap a la dreta, s’anomena dextrogir (+), i si ho fa cap a l’esquerra, levogir (-). La disposició L o D és independent de l’activitat òptica. Per això, un
L-aminoàcid pot ser levogir o dextrogir, i passa el mateix amb la configuració D.

En la natura, la forma L és la més abundant.

Vull tornar a l’índex del tema

L’enllaç peptídic

Els aminoàcids s’uneixen entre ells per formar polímers  a través de l’enllaç peptític.

És un enllaç covalent que s’estableix entre el -OH del grup carboxil d’un aminoàcid i el H del grup amino del següent amb despreniment d’una molècula d’aigua.

L’enllaç peptídic té un comportament similar al d’un enllaç doble, és a dir, presenta una certa rigidesa que immobilitza en un pla els àtoms que el formen i no poden girar lliurement. L’enllaç peptídic és, per tant, un enllaç pla i rígid i imposa una sèrie de restriccions que afectaran la conformació que adoptarà cada proteïna.

Font: https://lidiaconlaquimica.wordpress.com/tag/enlace-peptidico/

3. L’estructura de les proteïnes

L’organització d’una proteïna ve definida per quatre nivells estructurals de caràcter jerarquitzat denominats: estructura primària, estructura secundària, estructura terciària i estructura quaternària. Cadascuna d’aquestes estructures informa de la disposició de l’anterior en l’espai.

L’estructura tridimensional d’una proteïna determina la seva funcionalitat.

L’estructura primària

L’estructura primària la determina la seqüència d’aminoàcids de la proteïna. Informa dels aminoàcids que la constitueixen i de l’ordre en què s’han unit.

Totes les proteïnes tenen un primer aminoàcid i un últim aminoàcid. El primer es reconeix perquè té el grup amino lliure (NH2), l’anomenat extrem N-inicial de la proteïna. L’últim es reconeix perquè té el grup carboxil lliure (COOH), l’anomenat extrem C-terminal. La seqüència d’una proteïna s’expressa enumerant els aminoàcids des de l’extrem N-inicial fins a l’extrem C-terminal.

L’estructura secundària

L’estructura secundària de les proteïnes està determinada per la disposició espacial que adopta l’estructura primària gràcies a la capacitat de gir que tenen els carbonis ? dels aminoàcids. Això permet la formació d’enllaços d’hidrogen entre els grups carbonil (-COOH-) i amino (-NH-) dels carbonis involucrats en els enllaços peptídics d’aminoàcids propers a la cadena. L’estructura secundària és la que dona a la molècula una disposició espacial estable. Existeixen dos tipus d’estructura secundària: 

  • L’hèlix alfa. Es forma quan l’estructura primària s’enrotlla helicoïdalment sobre si mateixa. Això és degut a la formació d’enllaços d’hidrogen entre l’oxigen del CO d’un
    aminoàcid i l’hidrogen del NH del quart aminoàcid que el segueix.

  • La conformació beta o làmina beta. En la conformació els aminoàcids no formen una hèlix, sinó una cadena estesa en forma de zig-zag, a causa de la manca d’enllaços d’hidrogen entre els aminoàcids pròxims. Si la cadena amb conformació es replega, es poden establir enllaços d’hidrogen entre els segments, abans distants, que ara han quedat propers. Això dóna lloc a una làmina en ziga-zaga, molt estable, anomenada làmina plegada.

L’estructura terciària

L’estructura terciària ens informa de la forma que adopta en l’espai tridimensional una proteïna. Depèn de l’estructura dels nivells d’organització inferiors. L’estructura terciaria indica, en l’espai tridimensional, com les estructures secundàries: hèlixs, làmines, corbes, voltes i nanses, s’acoblen per formar dominis i com aquests dominis es relacionen entre si en l’espai.

Les proteïnes poden presentar dues fomes bàsiques d’estructura terciària:

  • Globulars:  quan es plega l’estructura secundària i dóna lloc a estructures amb forma d’esfera. La conformació globular facilita la solubilitat en aigua, així que proteïnes globulars solen ser solubles en aigua i presenten funcions enzimàtiques, de transport o hormonals.
  • Fibroses o filamentoses: l’estructura secundària no es plega, de manera que aquestes estructures presenten formes allargades. Les proteïnes filamentoses són insolubles en aigua i dissolucions salines i solen tenir funció estructural, com la queratina, el col·lagen o l’elastina.

L’estructura terciaria es manté gràcies als enllaços que es produeixen entre els radicals -R dels diferents aminoàcids, situats en posicions molt allunyades de la cadena peptídica.

  • Enllaços per pont d’hidrogen entre grups polars no iònics en què hi ha càrregues parcials en la seva cadena lateral.
  • Ponts disulfur, enllaços covalents entre dos grups tiol (-SH), corresponents a dues cisteïnes.
  • Atraccions electrostàtiques, enllaços iònics entre grups R d’aminoàcids àcids (amb càrrega negativa, -COO) i aminoàcids bàsics (amb càrrega positiva, -NH3+).
  • Atraccions hidrofòbiques i forces de Van der Waals entre radicals alifàtics de les cadenes laterals d’aminoàcids apolars.    

L’estructura terciària d’una proteïna és la responsable directa de les seves propietats biològiques, ja que la disposició espacial dels diferents grups funcionals determina la seva interacció amb els diversos lligands.

Per a les proteïnes que consten d’una sola cadena polipeptídica (no tenen estructura quaternària), l’estructura terciària és la màxima informació estructural que es pot obtenir.

L’estructura quaternària

L’estructura quaternària és la que presenten les proteïnes constituïdes per dues o més cadenes polipeptídiques amb estructura terciària, idèntiques o no, unides per mitjà d’enllaços febles (no covalents).

Cadascuna d’aquestes cadenes polipeptídiques rep el nom de protòmer. El nombre de protòmers que trobem en les proteïnes amb estructura quaternària és variable: hi ha proteïnes amb dos protòmers, com és el cas de l’hexoquinasa, altres com l’hemoglobina presenten quatre protòmers, la RNA-polimerasa en té cinc… però podem trobar complexos proteïcs molts més grans com la càpside del virus de la poliomielitis, que consta de 60 subunitats proteiques.

Vull tornar a l’índex del tema

4. Propietats i funcions de les proteïnes

Les propietats de les proteïnes depenen sobretot dels seus radicals R. Els radicals posseeixen la capacitat d’unir-se a altres molècules i de reaccionar amb elles.

Les principals propietats de les proteïnes són la solubilitat, la desnaturalització, l’especificitat i la capacitat amortidora.

Solubilitat

En general, les proteïnes fibroses són insolubles en aigua, mentre que les globulars són hidrosolubles.

La solubilitat de les proteïnes és deguda a una proporció més alta d’aminoàcids amb radicals polars (sobretot si tenen càrrega) que d’aminoàcids amb radicals apolars. Els radicals polars estableixen enllaços d’hidrogen amb les molècules d’aigua i, així, cada molècula queda recoberta d’una capa de molècules d’aigua que impedeix que es pugui unir a altres molècules proteiques, fet que en provocaria la precipitació.

Aquesta propietat és la que fa possible la hidratació dels teixits dels éssers vius.

Vull tornar a l’índex del tema

Desnaturalització

Consisteix en la pèrdua de l’estructura terciàriai, generalment, també de la secundària, per trencar-se els ponts que formen aquesta estructura. Quan una proteïna es desnaturalitza es fa insoluble en aigua i precipita.

Aquesta destrucció pot ser produïda per canvis de pH, variacions de temperatura, alteracions en la concentració salina del medi o per simple agitació molecular.

Quan una proteïna es desnaturalitza, generalment adopta una conformació filamentosa i precipita. La desnaturalització no afecta els enllaços peptídics, però sí que es veuen afectats els ponts disulfur, els ponts d’hidrogen i les interaccions febles. La desnaturalització comporta una pèrdua de la funció biològica. En perdre la seva forma tridimensional, la proteïna deixa de poder interactuar amb els substrats.

Són exemples de desnaturalització la llet tallada, a causa de la desnaturalització de
la caseïna per canvis en el pH; la precipitació de l’ovoalbúmina de l’ou, a causa de la desnaturalització d’aquesta per efecte de la calor, i la «permanent» o fixació d’un pentinat per efecte de l’escalfor o canvi del pH sobre les queratines dels cabells.

En algunes poques ocasions, la desnaturalització és reversible: algunes proteïnes poden patir una renaturalització i tornar a recuperar l’estructura i la funció.

Especificitat

Les proteïnes que han d’interactuar amb altres molècules presenten una estructura tridimensional i uns aminoàcids específics en llocs determinats, que els permeten diferenciar unes molècules d’unes altres de semblants.

D’aquesta manera, poden efectuar un control fisiològic molt precís. Exemples d’aquests tipus són les que actuen com a reguladores de reaccions químiques (proteïnes enzimàtiques), les hormones peptídiques com la insulina, i els anticossos o immunoglobulines.

La funció d’una proteïna ve determinada per la estructura primària , que al seu torn, determina els nivells estructurals superiors.

En algunes proteïnes, alguns aminoàcids poden ser substituïts per altres mantenint aquesta la seva funció. Això ha fet que, durant el procés evolutiu, s’hagi donat lloc a una gran variabilitat de proteïnes, el que permet que cada espècie tingui les seves proteïnes específiques i que, fins i tot, apareguin diferències entre individus de la mateixa espècie. Les diferències entre proteïnes homòlogues, és a dir, amb la mateixa funció, són grans entre espècies allunyades evolutivament i escasses entre espècies emparentades.

Es distingeixen dos tipus d’especificitat:

  • Especificitat de funció. Cada proteïna està especialitzada en una determinada funció. La seqüència d’aminoàcids condiciona l’ estructura terciària (o quaternària) de la proteïna, que és la responsable, en última instància, de la seva funció característica. Una petita variació en la seqüència d’aminoàcids pot provocar la pèrdua de funcionalitat de la proteïna. En alguns individus, l’hemoglobina té una valina en lloc d’un àcid glutàmic en la posició 6 d’una cadena de 146 aminoàcids. La cadena lateral de la valina és molt diferent de la del glutamat. El canvi provoca alteracions en l’hemoglobina i en els glòbuls vermells que la contenen. Els glòbuls vermells adopten la forma de falç. Els individus que tenen aquesta hemoglobina pateixen anèmia falciforme, una malaltia greu de la sang.
  • Especificitat d’espècie. Cada espècie té proteïnes exclusives, però les proteïnes que exerceixen la mateixa funció en diferents espècies solen tenir una composició i estructura similars. A aquestes proteïnes se’ls anomena proteïnes homòlogues, com la insulina, exclusiva de vertebrats, però la cadena ? és idèntica a l’espècie humana, el porc, el gos, el conill i el catxalot.

La capacitat amortidora

Com que les proteïnes estan constituïdes per aminoàcids, també tenen un comportament amfòter, és a dir, poden comportar-se com un àcid i alliberar protons (H+) o com una base i alliberar hidroxils (OH).

Les proteïnes dissoltes tendeixen a neutralitzar les variacions de pH del medi (dissolucions tampó o amortidores).

Vull tornar a l’índex del tema

Totes aquestes propietats confereixen a les proteïnes la capacitat de realitzar una gran diversitat de funcions diferents de gran trascendència per a la vida. Les proteïnes són els actors principals dins la cèl·lula, executant les missions especificades per la informació codificada als gens.

En aquesta taula (extreta d’aquesta web) podeu trobar un resum de les principals funcions de les proteïnes:

 5. Classificació de les proteïnes

Podem classificar les proteïnes en dos grans grups:

Holoproteïnes: aquelles de naturalesa totalment peptídica, donat que estan formades únicament per aminoàcids.

– Heteroproteïnes: Formades per una fracció proteica i per un grup no proteic anomenat grup prostètic.

HOLOPROTEÏNES

HETEROPROTEÏNES

6. Presentació de diapositives

Deixa un comentari

L'adreça electrònica no es publicarà Els camps necessaris estan marcats amb *